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Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoéthyl)-OH

Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoéthyl)-OH

Le produit est du Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoéthyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]éthyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-tyrosine), un dérivé de tyrosine hautement spécialisé protégé par Fmoc comportant deux groupes protecteurs orthogonaux sur sa chaîne latérale. Structurellement, la molécule comprend l'acide aminé tyrosine comme noyau, avec l'extrémité N-terminale protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile adapté à la synthèse peptidique en phase solide (SPPS). Le groupe hydroxyle phénolique de la chaîne latérale de la tyrosine est modifié par une liaison 2-aminoéthyléther protégée par Boc (−O−(CH₂)₂−NH−Boc), installant un deuxième groupe protecteur orthogonal (Boc, tert-butoxycarbonyl) qui est clivé dans des conditions acides. Cette double architecture de protection orthogonale – Fmoc (base-labile) à l’extrémité N-terminale et Boc (acide-labile) sur la chaîne latérale – permet une déprotection sélective d’une fonctionnalité tout en laissant l’autre intacte lors des stratégies d’assemblage et de conjugaison de peptides en plusieurs étapes.
Fmoc-Homoarg-OH.HCl

Fmoc-Homoarg-OH.HCl

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (chlorhydrate de Fmoc-L-homoarginine, chlorhydrate d'acide Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexanoïque) est un dérivé protégé par Fmoc de l'acide aminé non protéinogène L-homoarginine, stabilisé sous forme de sel de chlorhydrate. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette standard à six carbones de type lysine avec un groupe terminal guanidino en position ε - un groupe méthylène supplémentaire par rapport à l'arginine - qui étend la chaîne latérale d'un atome de carbone.
Fmoc-D-Gln(Trt)-OH

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-trityl-D-glutamine) est un dérivé de glutamine à configuration D portant deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) labile aux bases protégeant la fonctionnalité Nα-amino et un groupe triphénylméthyle (trityl, Trt) labile aux acides protégeant le carboxamide à chaîne latérale. Structurellement, la molécule incorpore l'énantiomère D de la glutamine (la configuration non naturelle en image miroir de la L-glutamine présente dans les protéines), permettant la synthèse de peptides et de peptidomimétiques contenant des acides aminés D avec une stabilité protéolytique améliorée et des propriétés biologiques modifiées.
Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH (N-α-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-D-arginine) est un dérivé d'arginine à configuration D comportant un groupe protecteur de chaîne latérale Pbf (2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl). Structurellement, la molécule contient une chaîne latérale de guanidinium essentielle à la fonction biologique de l'arginine - médiatrice des liaisons hydrogène et des interactions électrostatiques essentielles à la reconnaissance protéine-protéine et protéine-acide nucléique - rendue inerte lors de l'assemblage du peptide par le groupe Pbf volumineux et riche en électrons.
Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-D-phénylalanine) est un dérivé de phénylalanine de configuration D, protégé par Fmoc, comportant un groupe nitro attracteur d'électrons en position para du cycle aromatique. La configuration des acides aminés D est particulièrement importante, car les acides aminés D incorporés dans les peptides confèrent une stabilité protéolytique améliorée et des propriétés conformationnelles distinctes par rapport à leurs homologues L, caractéristiques largement exploitées dans la conception de peptides thérapeutiques, de peptidomimétiques et de bibliothèques de découverte de médicaments.
Acide Fmoc-Tranexamique

Acide Fmoc-Tranexamique

L'acide Fmoc-Tranexamic (acide trans-4-(Fmoc-aminométhyl)cyclohexane-1-carboxylique) est un dérivé d'acide aminé synthétique spécialisé protégé par Fmoc incorporant l'échafaudage d'acide trans-4-aminométhylcyclohexane-1-carboxylique, la structure de base de l'agent antifibrinolytique cliniquement approuvé, l'acide tranexamique. Le cycle cyclohexane rigide et conformationnel contraint dans l'acide Fmoc-Tranexamique adopte la configuration trans, positionnant les fonctionnalités aminométhyle et acide carboxylique sur les côtés opposés du cycle cyclohexane.
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