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Fmoc-D-Trp(Boc)-OH est un dérivé de D-tryptophane protégé par Fmoc portant un groupe protecteur Boc (tert-butoxycarbonyl) sur l'azote indole de la chaîne latérale du tryptophane. Structurellement, la molécule se compose d'un noyau de tryptophane configuré en D, avec l'amine primaire protégée par un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) - un groupe protecteur base-labile essentiel pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) - et la chaîne latérale indole protégée par un groupe Boc pour éviter les réactions secondaires indésirables lors de l'assemblage de la chaîne.

La Fmoc-3,3-Diphénylalanine est un acide aminé non naturel protégé par Fmoc à encombrement stérique et comportant deux anneaux phényle attachés au carbone β du squelette alanine. Structurellement, la molécule comprend un groupe fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) protégeant la fonctionnalité α-amino, une charpente chirale centrale dérivée de l'alanine et une substitution diphényle géminale en position 3 (Cβ). Cette substitution unique du 3,3-diphényle crée un motif structurel hautement encombré avec un volume stérique important autour de la chaîne latérale, imposant des contraintes conformationnelles sur le squelette lorsqu'il est incorporé dans des peptides.

Fmoc-3-(4-thiazolyl)alanine (Fmoc-Tza-OH) est un acide aminé non naturel protégé par Fmoc comportant une chaîne latérale 4-thiazolyl attachée au squelette alanine. La molécule se compose d'un groupe fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) protégeant la fonctionnalité α-amino, d'un centre chiral central dérivé de l'alanine et d'un hétérocycle thiazole en position β. Le cycle thiazole introduit à la fois un caractère aromatique et un atome d'azote porteur d'une paire isolée, conférant des propriétés électroniques uniques et des capacités de coordination des métaux très appréciées en chimie médicinale et en ingénierie peptidique.

Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-fluorénylméthyloxycarbonyl-L-thréonine monohydraté) est le dérivé protégé par Fmoc de l'acide aminé naturel L-thréonine, comportant une molécule d'eau de cristallisation dans le réseau cristallin. Le groupe protecteur Fmoc (9-fluorénylméthoxycarbonyle) est attaché au groupe α-amino de la thréonine via une liaison carbamate, tandis que le groupe hydroxyle de la chaîne latérale reste libre. La présence de la forme monohydratée améliore la cristallinité et la stabilité au stockage à long terme du produit par rapport à la forme anhydre.

L'acide Fmoc-1-Aminocyclobutane-1-Carboxylic (Fmoc-Ac4c-OH) est un dérivé d'acide aminé non naturel à conformation contrainte comportant un cycle cyclobutane en position α-carbone, avec le groupe amino protégé par le groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc). Le cycle cyclobutane à quatre chaînons impose une contrainte annulaire importante (environ 26 kcal/mol) et restreint la flexibilité conformationnelle du squelette des acides aminés, enfermant la molécule dans une géométrie tridimensionnelle bien définie. Cette structure aliphatique cyclique rigide pré-organise efficacement l'α-carboxylate et le groupe amino protégé, réduisant ainsi la pénalité entropique lors de l'incorporation dans les chaînes peptidiques.

Le Fmoc-N-éthyl-MPBA (acide 4-(4-(N-Fmoc-N-éthyl)aminométhyl-3-méthoxy-phénoxy)butyrique) est un dérivé d'acide aminoéthylphénoxybutyrique spécialisé protégé par Fmoc qui combine un échafaudage aromatique rigide avec une chaîne latérale flexible d'acide butyrique et une fonctionnalité benzylamine N-éthylée protégée par le groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc). Structurellement, la molécule est constituée d'un cycle central 3-méthoxyphényle portant une chaîne d'acide butyrique para-liée via un éther oxygène, tandis que le substituant N-éthylaminométhyle en position 4 est protégé par le groupe Fmoc base-labile. Cette architecture unique pré-organise une poignée d'acide carboxylique (pour la conjugaison ou la fixation en phase solide) et une amine secondaire (protégée par Fmoc pour la déprotection orthogonale) dans un cadre aromatique rigide.