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Fmoc-Homoarg-OH·HCl (chlorhydrate de Fmoc-L-homoarginine, chlorhydrate d'acide Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexanoïque) est un dérivé protégé par Fmoc de l'acide aminé non protéinogène L-homoarginine, stabilisé sous forme de sel de chlorhydrate. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette standard à six carbones de type lysine avec un groupe terminal guanidino en position ε - un groupe méthylène supplémentaire par rapport à l'arginine - qui étend la chaîne latérale d'un atome de carbone.

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-trityl-D-glutamine) est un dérivé de glutamine à configuration D portant deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) labile aux bases protégeant la fonctionnalité Nα-amino et un groupe triphénylméthyle (trityl, Trt) labile aux acides protégeant le carboxamide à chaîne latérale. Structurellement, la molécule incorpore l'énantiomère D de la glutamine (la configuration non naturelle en image miroir de la L-glutamine présente dans les protéines), permettant la synthèse de peptides et de peptidomimétiques contenant des acides aminés D avec une stabilité protéolytique améliorée et des propriétés biologiques modifiées.

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH (N-α-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-D-arginine) est un dérivé d'arginine à configuration D comportant un groupe protecteur de chaîne latérale Pbf (2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl). Structurellement, la molécule contient une chaîne latérale de guanidinium essentielle à la fonction biologique de l'arginine - médiatrice des liaisons hydrogène et des interactions électrostatiques essentielles à la reconnaissance protéine-protéine et protéine-acide nucléique - rendue inerte lors de l'assemblage du peptide par le groupe Pbf volumineux et riche en électrons.

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-D-phénylalanine) est un dérivé de phénylalanine de configuration D, protégé par Fmoc, comportant un groupe nitro attracteur d'électrons en position para du cycle aromatique. La configuration des acides aminés D est particulièrement importante, car les acides aminés D incorporés dans les peptides confèrent une stabilité protéolytique améliorée et des propriétés conformationnelles distinctes par rapport à leurs homologues L, caractéristiques largement exploitées dans la conception de peptides thérapeutiques, de peptidomimétiques et de bibliothèques de découverte de médicaments.

L'acide Fmoc-Tranexamic (acide trans-4-(Fmoc-aminométhyl)cyclohexane-1-carboxylique) est un dérivé d'acide aminé synthétique spécialisé protégé par Fmoc incorporant l'échafaudage d'acide trans-4-aminométhylcyclohexane-1-carboxylique, la structure de base de l'agent antifibrinolytique cliniquement approuvé, l'acide tranexamique. Le cycle cyclohexane rigide et conformationnel contraint dans l'acide Fmoc-Tranexamique adopte la configuration trans, positionnant les fonctionnalités aminométhyle et acide carboxylique sur les côtés opposés du cycle cyclohexane.

Le produit Fmoc-Lys(Mtt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-méthyltrityl-L-lysine, CAS 167393-62-6) est un dérivé spécialisé de la lysine incorporant deux groupes protecteurs orthogonaux. La molécule présente le squelette d'acide aminé standard lysine, avec l'α-amine protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile, et la ε-amine à chaîne latérale protégée par le groupe 4-méthyltrityl (Mtt) très sensible aux acides. Cette stratégie de protection orthogonale crée un outil de synthèse puissant : le groupe Fmoc est clivé dans des conditions douces de pipéridine (standard dans Fmoc SPPS), tandis que le groupe Mtt peut être éliminé sélectivement dans des conditions acides extrêmement douces (aussi faibles que 1 % de TFA dans DCM) sans affecter le groupe Fmoc ou d'autres groupes protecteurs standards tels que tBu ou Boc.