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Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-méthoxytrityl-L-lysine) est un dérivé de lysine protégé orthogonalement comportant un groupe protecteur 4-méthoxytrityl (Mmt) hautement labile aux acides sur la chaîne latérale ε-amino. La molécule est constituée d'un groupe Fmoc base-labile installé à l'extrémité α-amino, d'un groupe méthoxytrityle volumineux et très riche en électrons protégeant la ε-amine de la chaîne latérale de la lysine, et d'un α-carboxylate libre pour le couplage. Le groupe Mmt est nettement plus labile aux acides que les groupes protecteurs traditionnels tels que Boc ou Trt, et peut être éliminé sélectivement dans des conditions acides extrêmement douces (1 % de TFA dans le DCM) qui laissent intacts tous les autres groupes protecteurs standards aux acides. Cette extraordinaire sensibilité aux acides fait du Fmoc-Lys(Mmt)-OH un excellent élément de base pour la synthèse de peptides ramifiés, de peptides cycliques et de conjugués peptidiques multifonctionnels complexes via la synthèse peptidique en phase solide Fmoc.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-N-ε-acetyl-L-lysine) est un dérivé de lysine modifié de manière unique dans lequel le groupe ε-amino de la chaîne latérale de la lysine est protégé par un groupe acétyle (Ac). Le groupe Fmoc sur la fonction α-amino est éliminé dans des conditions basiques standards (20 % de pipéridine dans le DMF) lors de l'assemblage de la chaîne peptidique, tandis que le groupe ε-acétyle reste stable tout au long du processus Fmoc SPPS et de la déprotection globale finale médiée par le TFA. Cette modification permet l'introduction directe de résidus N-ε-acétyl-lysine dans des peptides synthétiques, ce qui est particulièrement utile pour étudier les interactions protéine-protéine dépendantes de l'acétylation, la reconnaissance enzyme-substrat et les voies de signalisation épigénétiques où l'acétylation de la lysine joue un rôle régulateur essentiel.

Dde-Lys(Fmoc)-OH (N-α-1-(4,4-dimethyl-2,6-dioxocyclohex-1-ylidène)éthyl-N-ε-fluorenylmethoxycarbonyl-L-lysine) est un dérivé de lysine protégé orthogonalement qui incorpore deux groupes protecteurs distincts sur les fonctions α-amino et ε-amino. Le groupe Fmoc (9-fluorénylméthyloxycarbonyl) est attaché au groupe α-amino et est sélectivement éliminé dans des conditions basiques douces, généralement 20 % de pipéridine dans du DMF. Le groupe Dde (1-(4,4-diméthyl-2,6-dioxocyclohex-1-ylidène)éthyl) protège la chaîne latérale ε-amino et est orthogonal aux chimies Fmoc et Boc, nécessitant un traitement avec 2 % d'hydrazine dans du DMF pour un clivage sélectif. Cette stratégie de protection orthogonale permet l'assemblage séquentiel d'architectures peptidiques complexes, faisant de Dde-Lys(Fmoc)-OH un élément de base essentiel pour la construction de peptides ramifiés, de peptides cycliques, de peptides antigéniques multiples (MAP) et de peptides modifiés de manière spécifique dans les flux de travail de synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS).

Fmoc-N-Me-Asp(OtBu)-OH (ester β-tert-butylique de l'acide Nα-Fmoc-Nα-méthyl-L-aspartique) est un dérivé spécialisé de l'acide aspartique N-méthylé conçu pour être incorporé dans des peptides via la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS). La molécule comporte trois composants structurels clés : un groupe Fmoc base-labile protégeant l'extrémité α-amino, une N-méthylation en position α-amino (conférant le caractère d'acide aminé N-méthyl) et un ester tert-butylique (OtBu) protégeant la chaîne latérale de l'acide β-carboxylique. La N-méthylation rigidifie le squelette peptidique, réduisant la flexibilité conformationnelle et conférant une stabilité protéolytique améliorée aux séquences peptidiques – une propriété de plus en plus exploitée dans la conception de peptides thérapeutiques et de peptidomimétiques métaboliquement stables.

Fmoc-Lys(Alloc)-OH (Nα-Fmoc-Nε-allyloxycarbonyl-L-lysine) est un dérivé de lysine protégé orthogonalement conçu spécifiquement pour la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS). La molécule comporte deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe Fmoc (9-fluorénylméthoxycarbonyle) base-labile installé sur l'extrémité α-amino et un groupe allyloxycarbonyle orthogonal (Alloc) protégeant la chaîne latérale ε-amino. Cette stratégie de double protection crée un élément de base polyvalent dans lequel le groupe Fmoc peut être supprimé dans des conditions standard de pipéridine pendant l'allongement de la chaîne, tandis que le groupe Alloc reste intact, permettant une déprotection et une modification sélectives de la chaîne latérale à un stade ultérieur.

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N‑α‑Fmoc‑N‑α‑méthyl‑L‑isoleucine) est un dérivé d'acide aminé N‑méthylé non naturel spécialement conçu pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) à base de Fmoc. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette isoleucine où le groupe α-amino porte un substituant N-méthyle, et l'amine secondaire est protégée par le groupe base-labile 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc). L'acide carboxylique C-terminal reste libre pour le couplage. La présence du groupe N-méthyl introduit une contrainte conformationnelle dans le squelette peptidique, car les amides N-méthylés adoptent des préférences cis/trans distinctes par rapport aux amides non substitués. Cette architecture contrainte améliore la stabilité métabolique des peptides en rendant la liaison amide résistante au clivage protéolytique, tout en améliorant également la perméabilité membranaire et la biodisponibilité orale dans les études pharmacologiques in vitro et in vivo. Le groupe Fmoc, qui est clivé dans des conditions basiques douces (20 % de pipéridine dans le DMF), est orthogonal aux groupes protecteurs de chaîne latérale labiles aux acides, garantissant ainsi la compatibilité avec les protocoles Fmoc SPPS standard. Fmoc-N-Me-Ile-OH est un élément constitutif de l'introduction de résidus d'acides aminés N‑α‑méthyl‑isoleucine dans des peptides synthétiques à l'aide de Fmoc SPPS.