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Fmoc-AzaTrp-OH (Fmoc-L-7-azatryptophane, également connu sous le nom de (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)méthoxy)carbonyl)amino)-3-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-3-yl)acide propanoïque) est un élément constitutif d'acides aminés spécialisé protégé par Fmoc qui incorpore un système de cycle aza-indole à la place du chaîne latérale indole standard du tryptophane. Le groupe protecteur Fmoc à l'extrémité N-terminale permet une intégration transparente dans les flux de travail Fmoc SPPS standard, tandis que le fragment 7-azatryptophane introduit un atome d'azote dans le cycle indole qui modifie considérablement les propriétés électroniques et de liaison hydrogène de la chaîne latérale.

Le Boc-Pip (Fmoc) -OH (acide 4-(Boc-amino)-1-Fmoc-pipéridine-4-carboxylique, CAS 368866-07-3) est un dérivé d'acide aminé non naturel à conformation contrainte, construit sur un système de cycle pipéridine. La molécule comporte un noyau d'acide pipéridine-4-carboxylique avec deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe tert-butoxycarbonyle (Boc) protégeant l'azote 4-amino et un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) protégeant l'azote du cycle en position 1.

Fmoc-Sar-OH.H2O est la forme protégée par Fmoc de la sarcosine (N-méthylglycine), fournie sous forme cristalline monohydratée. La sarcosine est l'acide aminé N-alkylé le plus simple, comportant un groupe amino secondaire (-NH-) à la place du groupe amino primaire présent dans les acides α-aminés standards. Cette différence structurelle modifie fondamentalement le comportement conformationnel des peptides contenant de la sarcosine : le groupe N-méthyle restreint la flexibilité du squelette, réduit la propension aux liaisons hydrogène et confère des préférences de structure secondaire uniques non accessibles avec les résidus d'acides aminés conventionnels.

Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-α-(9-Fluorenylmethoxycarbonyl)-N-α-methyl-N-in-tert-butoxycarbonyl-L-tryptophane, CAS 197632-75-0) est un dérivé de tryptophane N-méthylé di-protégé conçu pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) à base de Fmoc. La molécule intègre trois caractéristiques structurelles clés : un groupe Fmoc protégeant la fonction α-amino, un groupe N-méthyle au niveau de l'azote α et un groupe Boc protégeant l'azote indole de la chaîne latérale du tryptophane.

Fmoc-Asp(OMpe)-OH (ester β-3-méthylpent-3-yle de l'acide N-α-Fmoc-L-aspartique) est un dérivé de l'acide L-aspartique protégé par Fmoc et portant le groupe protecteur de chaîne latérale β-3-méthylpent-3-yl (OMpe) stériquement exigeant. Le composé a été spécifiquement développé comme une alternative avancée au standard Fmoc‑Asp(OtBu)‑OH pour une utilisation dans la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) Fmoc, où un traitement répétitif à la pipéridine pendant la déprotection Fmoc peut autrement déclencher une formation importante de sous-produits liés à l'aspartimide au niveau des résidus aspartyles, en particulier dans les séquences Asp‑Gly, Asp‑Ser et Asp‑Thr.

Fmoc-TmbGly-OH est un dérivé de glycine spécialisé à double protection comportant un groupe 2,4,6-triméthoxybenzyle (Tmb) sur l'azote du squelette amide, en plus du groupe protecteur Fmoc base-labile standard sur l'amine terminale. Cette innovation structurelle positionne Fmoc-TmbGly-OH comme membre de la famille des groupes protecteurs du squelette à base de benzyle, qui comprend les analogues 2,4-diméthoxybenzyle (Dmb) et 2-hydroxy-4-méthoxybenzyle (Hmb). Dans la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) native Fmoc de peptides contenant de la glycine, la grande flexibilité conformationnelle de la glycine rend les chaînes peptidiques sujettes à l'agrégation intermoléculaire sur des supports solides, ce qui conduit à une déprotection incomplète, à une cinétique de couplage lente et, finalement, à de faibles rendements et puretés de peptides bruts. Fmoc-TmbGly-OH relève ce défi grâce à une protection stratégique du squelette qui perturbe l'agrégation hydrophobe lors de l'assemblage de la chaîne, tandis que sa labilité acide améliorée (clivée avec aussi peu que 7 % de TFA) marque une mise à niveau stratégique par rapport à Fmoc-(Dmb)Gly-OH, permettant une déprotection orthogonale sélective pour des cibles peptidiques complexes et de grande valeur.