Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-fluorénylméthyloxycarbonyl-L-thréonine monohydraté) est le dérivé protégé par Fmoc de l'acide aminé naturel L-thréonine, comportant une molécule d'eau de cristallisation dans le réseau cristallin. Le groupe protecteur Fmoc (9-fluorénylméthoxycarbonyle) est attaché au groupe α-amino de la thréonine via une liaison carbamate, tandis que le groupe hydroxyle de la chaîne latérale reste libre. La présence de la forme monohydratée améliore la cristallinité et la stabilité au stockage à long terme du produit par rapport à la forme anhydre.
L'acide Fmoc-1-Aminocyclobutane-1-Carboxylic (Fmoc-Ac4c-OH) est un dérivé d'acide aminé non naturel à conformation contrainte comportant un cycle cyclobutane en position α-carbone, avec le groupe amino protégé par le groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc). Le cycle cyclobutane à quatre chaînons impose une contrainte annulaire importante (environ 26 kcal/mol) et restreint la flexibilité conformationnelle du squelette des acides aminés, enfermant la molécule dans une géométrie tridimensionnelle bien définie. Cette structure aliphatique cyclique rigide pré-organise efficacement l'α-carboxylate et le groupe amino protégé, réduisant ainsi la pénalité entropique lors de l'incorporation dans les chaînes peptidiques.
Le Fmoc-N-éthyl-MPBA (acide 4-(4-(N-Fmoc-N-éthyl)aminométhyl-3-méthoxy-phénoxy)butyrique) est un dérivé d'acide aminoéthylphénoxybutyrique spécialisé protégé par Fmoc qui combine un échafaudage aromatique rigide avec une chaîne latérale flexible d'acide butyrique et une fonctionnalité benzylamine N-éthylée protégée par le groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc). Structurellement, la molécule est constituée d'un cycle central 3-méthoxyphényle portant une chaîne d'acide butyrique para-liée via un éther oxygène, tandis que le substituant N-éthylaminométhyle en position 4 est protégé par le groupe Fmoc base-labile. Cette architecture unique pré-organise une poignée d'acide carboxylique (pour la conjugaison ou la fixation en phase solide) et une amine secondaire (protégée par Fmoc pour la déprotection orthogonale) dans un cadre aromatique rigide.
Le produit est du Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoéthyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]éthyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-tyrosine), un dérivé de tyrosine hautement spécialisé protégé par Fmoc comportant deux groupes protecteurs orthogonaux sur sa chaîne latérale. Structurellement, la molécule comprend l'acide aminé tyrosine comme noyau, avec l'extrémité N-terminale protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile adapté à la synthèse peptidique en phase solide (SPPS). Le groupe hydroxyle phénolique de la chaîne latérale de la tyrosine est modifié par une liaison 2-aminoéthyléther protégée par Boc (−O−(CH₂)₂−NH−Boc), installant un deuxième groupe protecteur orthogonal (Boc, tert-butoxycarbonyl) qui est clivé dans des conditions acides. Cette double architecture de protection orthogonale – Fmoc (base-labile) à l’extrémité N-terminale et Boc (acide-labile) sur la chaîne latérale – permet une déprotection sélective d’une fonctionnalité tout en laissant l’autre intacte lors des stratégies d’assemblage et de conjugaison de peptides en plusieurs étapes.
Fmoc-Homoarg-OH·HCl (chlorhydrate de Fmoc-L-homoarginine, chlorhydrate d'acide Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexanoïque) est un dérivé protégé par Fmoc de l'acide aminé non protéinogène L-homoarginine, stabilisé sous forme de sel de chlorhydrate. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette standard à six carbones de type lysine avec un groupe terminal guanidino en position ε - un groupe méthylène supplémentaire par rapport à l'arginine - qui étend la chaîne latérale d'un atome de carbone.
Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-trityl-D-glutamine) est un dérivé de glutamine à configuration D portant deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) labile aux bases protégeant la fonctionnalité Nα-amino et un groupe triphénylméthyle (trityl, Trt) labile aux acides protégeant le carboxamide à chaîne latérale. Structurellement, la molécule incorpore l'énantiomère D de la glutamine (la configuration non naturelle en image miroir de la L-glutamine présente dans les protéines), permettant la synthèse de peptides et de peptidomimétiques contenant des acides aminés D avec une stabilité protéolytique améliorée et des propriétés biologiques modifiées.
Cosper est un fabricant et fournisseur professionnel Intermédiaire en Chine. Nous disposons d'une équipe de vente expérimentée, de techniciens professionnels et d'une équipe de service après-vente.
Nous utilisons des cookies pour vous offrir une meilleure expérience de navigation, analyser le trafic du site et personnaliser le contenu. En utilisant ce site, vous acceptez notre utilisation des cookies.politique de confidentialité
