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Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-O-trityl-L-homosérine) est un dérivé d'acide aminé spécialisé protégé par Fmoc comportant un groupe protecteur trityle (triphénylméthyle) sur l'hydroxyle de la chaîne latérale de l'homosérine. Le squelette homosérine présente une unité méthylène supplémentaire par rapport à la sérine, prolongeant la longueur de la chaîne latérale d'un atome de carbone, ce qui offre une flexibilité conformationnelle unique lorsqu'il est incorporé dans des peptides synthétiques. Le groupe protecteur trityle présente une labilité acide exceptionnelle – clivable dans des conditions acides douces telles que 1 % de TFA dans du DCM contenant 5 % de TIS – permettant ainsi au groupe hydroxyle de la chaîne latérale d'être modifié sélectivement tandis que le dérivé reste attaché au support solide pendant la synthèse peptidique en phase solide (SPPS).

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-L-phénylalanine) est un dérivé de phénylalanine de configuration L de haute pureté, protégé par Fmoc, comportant un groupe nitro attracteur d'électrons en position para du cycle aromatique. En tant qu'énantiomère naturel de la phénylalanine, la configuration L maintient l'orientation stéréochimique trouvée dans les protéines et les peptides natifs, faisant de Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH l'élément de base préféré pour la synthèse de peptides bioactifs qui conservent leurs propriétés conformationnelles et fonctionnelles natives.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-phénylalanine, formule moléculaire C₂₄H₂₁NO₄) est une forme protégée par N‑Fmoc de l'énantiomère D non naturel de l'acide aminé aromatique phénylalanine. Structurellement, la molécule est constituée d'un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché à l'azote α-amino de la D-phénylalanine via une liaison carbamate, avec un acide carboxylique libre à l'extrémité C-terminale. Le groupe Fmoc est orthogonal aux groupes protecteurs de chaînes latérales labiles aux acides et est rapidement clivé dans des conditions basiques douces (généralement 20 % de pipéridine dans le DMF), sans affecter l'intégrité des chaînes peptidiques en croissance ou la liaison résine Wang/Trt.

Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acétamidométhyl-L-cystéine) est un dérivé de cystéine orthogonalement protégé où le groupe thiol est masqué par le groupe protecteur acétamidométhyle (Acm) et la fonction α-amino est protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc). La protection Acm est stable par rapport à l'acide trifluoroacétique (TFA), permettant la déprotection sélective des thiols de cystéine pendant la synthèse peptidique en phase solide Fmoc sans exposer le peptide aux conditions de clivage acide requises pour les groupes protecteurs de chaîne latérale standard.

Fmoc-Gly-OH (N-9-fluorénylméthoxycarbonylglycine) est l'élément constitutif d'acide aminé protégé par Fmoc le plus simple. Le groupe Fmoc protège la fonction α-amino de la glycine, permettant son incorporation dans les chaînes peptidiques du Fmoc SPPS. En tant qu'acide aminé le plus petit et le plus flexible sur le plan conformationnel, la glycine n'introduit aucune entrave stérique dans la chaîne latérale, permettant à Fmoc-Gly-OH d'être couplé efficacement dans toutes les positions d'une séquence peptidique avec un risque minimal de racémisation.

Le produit est le Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-proline, également connu sous le nom de Fmoc-L-proline), un élément fondamental de la synthèse peptidique moderne. Structurellement, la molécule comporte un résidu proline bicyclique – incorporant de manière unique une amine secondaire dans le cadre d'un cycle pyrrolidine rigide – protégé à son extrémité N-terminale par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc), base-labile, qui sert de groupe protecteur d'amine de référence dans la synthèse peptidique en phase solide.