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Le produit Fmoc-Lys(Mtt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-méthyltrityl-L-lysine, CAS 167393-62-6) est un dérivé spécialisé de la lysine incorporant deux groupes protecteurs orthogonaux. La molécule présente le squelette d'acide aminé standard lysine, avec l'α-amine protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile, et la ε-amine à chaîne latérale protégée par le groupe 4-méthyltrityl (Mtt) très sensible aux acides. Cette stratégie de protection orthogonale crée un outil de synthèse puissant : le groupe Fmoc est clivé dans des conditions douces de pipéridine (standard dans Fmoc SPPS), tandis que le groupe Mtt peut être éliminé sélectivement dans des conditions acides extrêmement douces (aussi faibles que 1 % de TFA dans DCM) sans affecter le groupe Fmoc ou d'autres groupes protecteurs standards tels que tBu ou Boc.

Fmoc-Trp(Boc)-OH (N-α-Fmoc-N(in)-Boc-L-tryptophane) est un dérivé du tryptophane à double protection présentant une protection Fmoc du groupe α-amino et un groupe tert-butyloxycarbonyle (Boc) sur l'azote de la chaîne latérale indole. Les résidus de tryptophane présentent un défi bien documenté dans le Fmoc SPPS : l'indole NH non protégé est sensible à l'alkylation, à l'oxydation et à la formation de sous-produits colorés indésirables lors des étapes de couplage et de déprotection.

Fmoc-Arg(Pbf)-OH (Nα-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-L-arginine, formule moléculaire C₃₄H₄₀N₄O₇S) est un dérivé protégé par N‑Fmoc et protégé par chaîne latérale de l'acide aminé basique arginine, spécialement conçu pour utilisation dans la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS). Structurellement, la molécule est constituée d'un groupe 9‑fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché à l'azote α‑amino et de la chaîne latérale guanidino protégée par le groupe Pbf (2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl).

Le produit Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-homocystéine(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) est un dérivé d'acide aminé spécialisé protégé par Fmoc de l'acide aminé rare L-homocystéine (Hcy). Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette d'acide aminé standard avec une chaîne à quatre carbones se terminant par un groupe thiol, mais contrairement à la cystéine, la chaîne latérale est prolongée par un groupe méthylène supplémentaire. Le groupe thiol de l'homocystéine est protégé par le groupe trityle (Trt) très labile aux acides, tandis que l'α-amine est protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile standard.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-D-thréonine, formule moléculaire C₂₃H₂₇NO₅) est un dérivé protégé par N‑Fmoc et protégé par chaîne latérale de l'énantiomère D non naturel de l'acide aminé polaire thréonine. Structurellement, la molécule comporte le groupe 9‑fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché à l'azote α‑amino via une liaison carbamate, le groupe hydroxyle de la chaîne latérale thréonine étant protégé par un éther tert‑butylique (tBu). Le groupe Fmoc fournit une protection orthogonale N-terminale pour la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS) et est clivé dans des conditions basiques douces (20 % de pipéridine dans le DMF) sans affecter le groupe protecteur de chaîne latérale tBu labile aux acides.

Fmoc-Asp-OtBu (ester α-tert-butylique de l'acide Nα-Fmoc-L-aspartique) est un dérivé orthogonalement protégé de l'acide L-aspartique, largement considéré comme un élément fondamental de la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) de Fmoc. Structurellement, la molécule comporte un échafaudage central d'acide L-aspartique : le groupe Nα-amino est protégé par le groupe base-labile 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc), tandis que l'acide α-carboxylique est sélectivement estérifié sous forme d'ester tert-butyle (OtBu). Cette stratégie de protection orthogonale laisse l'acide β-carboxylique de la chaîne latérale libre, lui permettant de servir de point d'attache au support solide ou au résidu C-terminal de la chaîne peptidique en croissance pendant la SPPS.