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Fmoc-Gly-Gly-OH est un dérivé dipeptide comportant un résidu glycine protégé par Fmoc couplé à une seconde glycine via une liaison amide, ce qui donne la formule développée Fmoc-NH-CH₂-CO-NH-CH₂-COOH. La molécule ne contient pas de centres chiraux, car la glycine est achirale. Le squelette dipeptide est très flexible, ce qui fait de Fmoc-Gly-Gly-OH un élément de base idéal pour la construction de lieurs à base de peptides.

Fmoc-Asp(OtBu)-OH est un dérivé de l'acide L-aspartique protégé par Fmoc comportant un groupe protecteur tert-butyle (OtBu) sur le groupe β-carboxyle de la chaîne latérale. Structurellement, la molécule se compose d'un noyau d'acide L-aspartique avec l'amine primaire protégée par un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) - le groupe protecteur base-labile standard pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) - et l'acide carboxylique à chaîne latérale protégé comme un ester tert-butylique.

Fmoc-D-Leu-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-leucine) est une forme protégée N-Fmoc de D-leucine, l'énantiomère non naturel de l'acide aminé essentiel à chaîne ramifiée L-leucine. La structure moléculaire comporte un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché au groupe α-amino de la D-leucine, tandis que l'acide carboxylique reste libre pour la formation de liaisons peptidiques.

Le Fmoc-Dab(Boc)-OH (acide N-[(9H-fluoren-9-ylméthoxy)carbonyl]-N‘-tert-butoxycarbonyl-L-2,4-diaminobutyrique) est un dérivé orthogonalement protégé de l'acide aminé non protéinogène L-2,4-diaminobutyrique (Dab). La structure comprend un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile protégeant l'α-amine, et un groupe tert-butoxycarbonyle (Boc) labile aux acides protégeant la chaîne latérale γ-amine. Ce schéma de protection orthogonal (Fmoc sur l'α-amine et Boc sur la γ-amine) permet une déprotection sélective et séquentielle et une fonctionnalisation de deux positions d'amine distinctes au sein d'un seul élément constitutif d'acide aminé.

Fmoc-Thi-OH est un acide aminé non naturel protégé par Fmoc comportant un hétérocycle thiophène comme chaîne latérale. Structurellement, la molécule comprend un groupe fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) protégeant la fonctionnalité α-amino, un centre chiral central dérivé de l'alanine et un groupe 2-thiényle en position β. Le cycle thiophène sert de bioisostère aromatique contenant du soufre du cycle phénylalanine benzène, offrant des propriétés électroniques similaires mais avec des caractéristiques de polarisabilité et de liaison hydrogène distinctes.

Fmoc-Asn(Trt)-OH est un dérivé de L-asparagine entièrement protégé conçu spécifiquement pour la synthèse peptidique en phase solide. Le groupe α-amino est protégé par le groupe Fmoc pour le contrôle de l'allongement de la chaîne, tandis que la chaîne latérale amide de l'asparagine est protégée par un groupe trityle (triphénylméthyle, Trt). Cette stratégie de protection orthogonale est essentielle pour l'asparagine, car son amide de chaîne latérale non substitué peut subir des réactions secondaires indésirables, notamment une déshydratation en cyanoalanine lors de l'assemblage du peptide.