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Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH (N-α-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-D-arginine) est un dérivé d'arginine à configuration D comportant un groupe protecteur de chaîne latérale Pbf (2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl). Structurellement, la molécule contient une chaîne latérale de guanidinium essentielle à la fonction biologique de l'arginine - médiatrice des liaisons hydrogène et des interactions électrostatiques essentielles à la reconnaissance protéine-protéine et protéine-acide nucléique - rendue inerte lors de l'assemblage du peptide par le groupe Pbf volumineux et riche en électrons.

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-D-phénylalanine) est un dérivé de phénylalanine de configuration D, protégé par Fmoc, comportant un groupe nitro attracteur d'électrons en position para du cycle aromatique. La configuration des acides aminés D est particulièrement importante, car les acides aminés D incorporés dans les peptides confèrent une stabilité protéolytique améliorée et des propriétés conformationnelles distinctes par rapport à leurs homologues L, caractéristiques largement exploitées dans la conception de peptides thérapeutiques, de peptidomimétiques et de bibliothèques de découverte de médicaments.

L'acide Fmoc-Tranexamic (acide trans-4-(Fmoc-aminométhyl)cyclohexane-1-carboxylique) est un dérivé d'acide aminé synthétique spécialisé protégé par Fmoc incorporant l'échafaudage d'acide trans-4-aminométhylcyclohexane-1-carboxylique, la structure de base de l'agent antifibrinolytique cliniquement approuvé, l'acide tranexamique. Le cycle cyclohexane rigide et conformationnel contraint dans l'acide Fmoc-Tranexamique adopte la configuration trans, positionnant les fonctionnalités aminométhyle et acide carboxylique sur les côtés opposés du cycle cyclohexane.

Le produit Fmoc-Lys(Mtt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-méthyltrityl-L-lysine, CAS 167393-62-6) est un dérivé spécialisé de la lysine incorporant deux groupes protecteurs orthogonaux. La molécule présente le squelette d'acide aminé standard lysine, avec l'α-amine protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile, et la ε-amine à chaîne latérale protégée par le groupe 4-méthyltrityl (Mtt) très sensible aux acides. Cette stratégie de protection orthogonale crée un outil de synthèse puissant : le groupe Fmoc est clivé dans des conditions douces de pipéridine (standard dans Fmoc SPPS), tandis que le groupe Mtt peut être éliminé sélectivement dans des conditions acides extrêmement douces (aussi faibles que 1 % de TFA dans DCM) sans affecter le groupe Fmoc ou d'autres groupes protecteurs standards tels que tBu ou Boc.

Fmoc-Trp(Boc)-OH (N-α-Fmoc-N(in)-Boc-L-tryptophane) est un dérivé du tryptophane à double protection présentant une protection Fmoc du groupe α-amino et un groupe tert-butyloxycarbonyle (Boc) sur l'azote de la chaîne latérale indole. Les résidus de tryptophane présentent un défi bien documenté dans le Fmoc SPPS : l'indole NH non protégé est sensible à l'alkylation, à l'oxydation et à la formation de sous-produits colorés indésirables lors des étapes de couplage et de déprotection.

Fmoc-Arg(Pbf)-OH (Nα-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-L-arginine, formule moléculaire C₃₄H₄₀N₄O₇S) est un dérivé protégé par N‑Fmoc et protégé par chaîne latérale de l'acide aminé basique arginine, spécialement conçu pour utilisation dans la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS). Structurellement, la molécule est constituée d'un groupe 9‑fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché à l'azote α‑amino et de la chaîne latérale guanidino protégée par le groupe Pbf (2,2,4,6,7-pentaméthyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl).