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Le produit Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-homocystéine(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) est un dérivé d'acide aminé spécialisé protégé par Fmoc de l'acide aminé rare L-homocystéine (Hcy). Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette d'acide aminé standard avec une chaîne à quatre carbones se terminant par un groupe thiol, mais contrairement à la cystéine, la chaîne latérale est prolongée par un groupe méthylène supplémentaire. Le groupe thiol de l'homocystéine est protégé par le groupe trityle (Trt) très labile aux acides, tandis que l'α-amine est protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) base-labile standard.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-D-thréonine, formule moléculaire C₂₃H₂₇NO₅) est un dérivé protégé par N‑Fmoc et protégé par chaîne latérale de l'énantiomère D non naturel de l'acide aminé polaire thréonine. Structurellement, la molécule comporte le groupe 9‑fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché à l'azote α‑amino via une liaison carbamate, le groupe hydroxyle de la chaîne latérale thréonine étant protégé par un éther tert‑butylique (tBu). Le groupe Fmoc fournit une protection orthogonale N-terminale pour la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS) et est clivé dans des conditions basiques douces (20 % de pipéridine dans le DMF) sans affecter le groupe protecteur de chaîne latérale tBu labile aux acides.

Fmoc-Asp-OtBu (ester α-tert-butylique de l'acide Nα-Fmoc-L-aspartique) est un dérivé orthogonalement protégé de l'acide L-aspartique, largement considéré comme un élément fondamental de la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) de Fmoc. Structurellement, la molécule comporte un échafaudage central d'acide L-aspartique : le groupe Nα-amino est protégé par le groupe base-labile 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc), tandis que l'acide α-carboxylique est sélectivement estérifié sous forme d'ester tert-butyle (OtBu). Cette stratégie de protection orthogonale laisse l'acide β-carboxylique de la chaîne latérale libre, lui permettant de servir de point d'attache au support solide ou au résidu C-terminal de la chaîne peptidique en croissance pendant la SPPS.

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-O-trityl-L-homosérine) est un dérivé d'acide aminé spécialisé protégé par Fmoc comportant un groupe protecteur trityle (triphénylméthyle) sur l'hydroxyle de la chaîne latérale de l'homosérine. Le squelette homosérine présente une unité méthylène supplémentaire par rapport à la sérine, prolongeant la longueur de la chaîne latérale d'un atome de carbone, ce qui offre une flexibilité conformationnelle unique lorsqu'il est incorporé dans des peptides synthétiques. Le groupe protecteur trityle présente une labilité acide exceptionnelle – clivable dans des conditions acides douces telles que 1 % de TFA dans du DCM contenant 5 % de TIS – permettant ainsi au groupe hydroxyle de la chaîne latérale d'être modifié sélectivement tandis que le dérivé reste attaché au support solide pendant la synthèse peptidique en phase solide (SPPS).

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-L-phénylalanine) est un dérivé de phénylalanine de configuration L de haute pureté, protégé par Fmoc, comportant un groupe nitro attracteur d'électrons en position para du cycle aromatique. En tant qu'énantiomère naturel de la phénylalanine, la configuration L maintient l'orientation stéréochimique trouvée dans les protéines et les peptides natifs, faisant de Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH l'élément de base préféré pour la synthèse de peptides bioactifs qui conservent leurs propriétés conformationnelles et fonctionnelles natives.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-phénylalanine, formule moléculaire C₂₄H₂₁NO₄) est une forme protégée par N‑Fmoc de l'énantiomère D non naturel de l'acide aminé aromatique phénylalanine. Structurellement, la molécule est constituée d'un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) attaché à l'azote α-amino de la D-phénylalanine via une liaison carbamate, avec un acide carboxylique libre à l'extrémité C-terminale. Le groupe Fmoc est orthogonal aux groupes protecteurs de chaînes latérales labiles aux acides et est rapidement clivé dans des conditions basiques douces (généralement 20 % de pipéridine dans le DMF), sans affecter l'intégrité des chaînes peptidiques en croissance ou la liaison résine Wang/Trt.