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Fmoc-Sar-OH.H2O est la forme protégée par Fmoc de la sarcosine (N-méthylglycine), fournie sous forme cristalline monohydratée. La sarcosine est l'acide aminé N-alkylé le plus simple, comportant un groupe amino secondaire (-NH-) à la place du groupe amino primaire présent dans les acides α-aminés standards. Cette différence structurelle modifie fondamentalement le comportement conformationnel des peptides contenant de la sarcosine : le groupe N-méthyle restreint la flexibilité du squelette, réduit la propension aux liaisons hydrogène et confère des préférences de structure secondaire uniques non accessibles avec les résidus d'acides aminés conventionnels.

Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-α-(9-Fluorenylmethoxycarbonyl)-N-α-methyl-N-in-tert-butoxycarbonyl-L-tryptophane, CAS 197632-75-0) est un dérivé de tryptophane N-méthylé di-protégé conçu pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) à base de Fmoc. La molécule intègre trois caractéristiques structurelles clés : un groupe Fmoc protégeant la fonction α-amino, un groupe N-méthyle au niveau de l'azote α et un groupe Boc protégeant l'azote indole de la chaîne latérale du tryptophane.

Fmoc-Asp(OMpe)-OH (ester β-3-méthylpent-3-yle de l'acide N-α-Fmoc-L-aspartique) est un dérivé de l'acide L-aspartique protégé par Fmoc et portant le groupe protecteur de chaîne latérale β-3-méthylpent-3-yl (OMpe) stériquement exigeant. Le composé a été spécifiquement développé comme une alternative avancée au standard Fmoc‑Asp(OtBu)‑OH pour une utilisation dans la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) Fmoc, où un traitement répétitif à la pipéridine pendant la déprotection Fmoc peut autrement déclencher une formation importante de sous-produits liés à l'aspartimide au niveau des résidus aspartyles, en particulier dans les séquences Asp‑Gly, Asp‑Ser et Asp‑Thr.

Fmoc-TmbGly-OH est un dérivé de glycine spécialisé à double protection comportant un groupe 2,4,6-triméthoxybenzyle (Tmb) sur l'azote du squelette amide, en plus du groupe protecteur Fmoc base-labile standard sur l'amine terminale. Cette innovation structurelle positionne Fmoc-TmbGly-OH comme membre de la famille des groupes protecteurs du squelette à base de benzyle, qui comprend les analogues 2,4-diméthoxybenzyle (Dmb) et 2-hydroxy-4-méthoxybenzyle (Hmb). Dans la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) native Fmoc de peptides contenant de la glycine, la grande flexibilité conformationnelle de la glycine rend les chaînes peptidiques sujettes à l'agrégation intermoléculaire sur des supports solides, ce qui conduit à une déprotection incomplète, à une cinétique de couplage lente et, finalement, à de faibles rendements et puretés de peptides bruts. Fmoc-TmbGly-OH relève ce défi grâce à une protection stratégique du squelette qui perturbe l'agrégation hydrophobe lors de l'assemblage de la chaîne, tandis que sa labilité acide améliorée (clivée avec aussi peu que 7 % de TFA) marque une mise à niveau stratégique par rapport à Fmoc-(Dmb)Gly-OH, permettant une déprotection orthogonale sélective pour des cibles peptidiques complexes et de grande valeur.

Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-méthoxytrityl-L-lysine) est un dérivé de lysine protégé orthogonalement comportant un groupe protecteur 4-méthoxytrityl (Mmt) hautement labile aux acides sur la chaîne latérale ε-amino. La molécule est constituée d'un groupe Fmoc base-labile installé à l'extrémité α-amino, d'un groupe méthoxytrityle volumineux et très riche en électrons protégeant la ε-amine de la chaîne latérale de la lysine, et d'un α-carboxylate libre pour le couplage. Le groupe Mmt est nettement plus labile aux acides que les groupes protecteurs traditionnels tels que Boc ou Trt, et peut être éliminé sélectivement dans des conditions acides extrêmement douces (1 % de TFA dans le DCM) qui laissent intacts tous les autres groupes protecteurs standards aux acides. Cette extraordinaire sensibilité aux acides fait du Fmoc-Lys(Mmt)-OH un excellent élément de base pour la synthèse de peptides ramifiés, de peptides cycliques et de conjugués peptidiques multifonctionnels complexes via la synthèse peptidique en phase solide Fmoc.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-N-ε-acetyl-L-lysine) est un dérivé de lysine modifié de manière unique dans lequel le groupe ε-amino de la chaîne latérale de la lysine est protégé par un groupe acétyle (Ac). Le groupe Fmoc sur la fonction α-amino est éliminé dans des conditions basiques standards (20 % de pipéridine dans le DMF) lors de l'assemblage de la chaîne peptidique, tandis que le groupe ε-acétyle reste stable tout au long du processus Fmoc SPPS et de la déprotection globale finale médiée par le TFA. Cette modification permet l'introduction directe de résidus N-ε-acétyl-lysine dans des peptides synthétiques, ce qui est particulièrement utile pour étudier les interactions protéine-protéine dépendantes de l'acétylation, la reconnaissance enzyme-substrat et les voies de signalisation épigénétiques où l'acétylation de la lysine joue un rôle régulateur essentiel.