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Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acétamidométhyl-L-cystéine) est un dérivé de cystéine orthogonalement protégé où le groupe thiol est masqué par le groupe protecteur acétamidométhyle (Acm) et la fonction α-amino est protégée par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc). La protection Acm est stable par rapport à l'acide trifluoroacétique (TFA), permettant la déprotection sélective des thiols de cystéine pendant la synthèse peptidique en phase solide Fmoc sans exposer le peptide aux conditions de clivage acide requises pour les groupes protecteurs de chaîne latérale standard.

Fmoc-Gly-OH (N-9-fluorénylméthoxycarbonylglycine) est l'élément constitutif d'acide aminé protégé par Fmoc le plus simple. Le groupe Fmoc protège la fonction α-amino de la glycine, permettant son incorporation dans les chaînes peptidiques du Fmoc SPPS. En tant qu'acide aminé le plus petit et le plus flexible sur le plan conformationnel, la glycine n'introduit aucune entrave stérique dans la chaîne latérale, permettant à Fmoc-Gly-OH d'être couplé efficacement dans toutes les positions d'une séquence peptidique avec un risque minimal de racémisation.

Le produit est le Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-proline, également connu sous le nom de Fmoc-L-proline), un élément fondamental de la synthèse peptidique moderne. Structurellement, la molécule comporte un résidu proline bicyclique – incorporant de manière unique une amine secondaire dans le cadre d'un cycle pyrrolidine rigide – protégé à son extrémité N-terminale par le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc), base-labile, qui sert de groupe protecteur d'amine de référence dans la synthèse peptidique en phase solide.

Le produit Fmoc-N-Méthyl-L-Val-OH (IUPAC : N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-N-méthyl-L-valine, également connu sous le nom de Fmoc-N-Me-Val-OH) est un dérivé protégé spécialisé N-α-Fmoc de la N-méthyl-L-valine. La molécule est construite sur la chaîne latérale aliphatique ramifiée de la valine, mais la modification structurelle déterminante est la substitution de l'hydrogène du squelette amide par un groupe méthyle au niveau de l'atome d'azote.

Fmoc-AzaTrp-OH (Fmoc-L-7-azatryptophane, également connu sous le nom de (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)méthoxy)carbonyl)amino)-3-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-3-yl)acide propanoïque) est un élément constitutif d'acides aminés spécialisé protégé par Fmoc qui incorpore un système de cycle aza-indole à la place du chaîne latérale indole standard du tryptophane. Le groupe protecteur Fmoc à l'extrémité N-terminale permet une intégration transparente dans les flux de travail Fmoc SPPS standard, tandis que le fragment 7-azatryptophane introduit un atome d'azote dans le cycle indole qui modifie considérablement les propriétés électroniques et de liaison hydrogène de la chaîne latérale.

Le Boc-Pip (Fmoc) -OH (acide 4-(Boc-amino)-1-Fmoc-pipéridine-4-carboxylique, CAS 368866-07-3) est un dérivé d'acide aminé non naturel à conformation contrainte, construit sur un système de cycle pipéridine. La molécule comporte un noyau d'acide pipéridine-4-carboxylique avec deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe tert-butoxycarbonyle (Boc) protégeant l'azote 4-amino et un groupe 9-fluorénylméthoxycarbonyle (Fmoc) protégeant l'azote du cycle en position 1.