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Dde-Lys(Fmoc)-OH (N-α-1-(4,4-dimethyl-2,6-dioxocyclohex-1-ylidène)éthyl-N-ε-fluorenylmethoxycarbonyl-L-lysine) est un dérivé de lysine protégé orthogonalement qui incorpore deux groupes protecteurs distincts sur les fonctions α-amino et ε-amino. Le groupe Fmoc (9-fluorénylméthyloxycarbonyl) est attaché au groupe α-amino et est sélectivement éliminé dans des conditions basiques douces, généralement 20 % de pipéridine dans du DMF. Le groupe Dde (1-(4,4-diméthyl-2,6-dioxocyclohex-1-ylidène)éthyl) protège la chaîne latérale ε-amino et est orthogonal aux chimies Fmoc et Boc, nécessitant un traitement avec 2 % d'hydrazine dans du DMF pour un clivage sélectif. Cette stratégie de protection orthogonale permet l'assemblage séquentiel d'architectures peptidiques complexes, faisant de Dde-Lys(Fmoc)-OH un élément de base essentiel pour la construction de peptides ramifiés, de peptides cycliques, de peptides antigéniques multiples (MAP) et de peptides modifiés de manière spécifique dans les flux de travail de synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS).

Fmoc-N-Me-Asp(OtBu)-OH (ester β-tert-butylique de l'acide Nα-Fmoc-Nα-méthyl-L-aspartique) est un dérivé spécialisé de l'acide aspartique N-méthylé conçu pour être incorporé dans des peptides via la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS). La molécule comporte trois composants structurels clés : un groupe Fmoc base-labile protégeant l'extrémité α-amino, une N-méthylation en position α-amino (conférant le caractère d'acide aminé N-méthyl) et un ester tert-butylique (OtBu) protégeant la chaîne latérale de l'acide β-carboxylique. La N-méthylation rigidifie le squelette peptidique, réduisant la flexibilité conformationnelle et conférant une stabilité protéolytique améliorée aux séquences peptidiques – une propriété de plus en plus exploitée dans la conception de peptides thérapeutiques et de peptidomimétiques métaboliquement stables.

Fmoc-Lys(Alloc)-OH (Nα-Fmoc-Nε-allyloxycarbonyl-L-lysine) est un dérivé de lysine protégé orthogonalement conçu spécifiquement pour la synthèse peptidique en phase solide Fmoc (Fmoc SPPS). La molécule comporte deux groupes protecteurs orthogonaux : un groupe Fmoc (9-fluorénylméthoxycarbonyle) base-labile installé sur l'extrémité α-amino et un groupe allyloxycarbonyle orthogonal (Alloc) protégeant la chaîne latérale ε-amino. Cette stratégie de double protection crée un élément de base polyvalent dans lequel le groupe Fmoc peut être supprimé dans des conditions standard de pipéridine pendant l'allongement de la chaîne, tandis que le groupe Alloc reste intact, permettant une déprotection et une modification sélectives de la chaîne latérale à un stade ultérieur.

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N‑α‑Fmoc‑N‑α‑méthyl‑L‑isoleucine) est un dérivé d'acide aminé N‑méthylé non naturel spécialement conçu pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) à base de Fmoc. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette isoleucine où le groupe α-amino porte un substituant N-méthyle, et l'amine secondaire est protégée par le groupe base-labile 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc). L'acide carboxylique C-terminal reste libre pour le couplage. La présence du groupe N-méthyl introduit une contrainte conformationnelle dans le squelette peptidique, car les amides N-méthylés adoptent des préférences cis/trans distinctes par rapport aux amides non substitués. Cette architecture contrainte améliore la stabilité métabolique des peptides en rendant la liaison amide résistante au clivage protéolytique, tout en améliorant également la perméabilité membranaire et la biodisponibilité orale dans les études pharmacologiques in vitro et in vivo. Le groupe Fmoc, qui est clivé dans des conditions basiques douces (20 % de pipéridine dans le DMF), est orthogonal aux groupes protecteurs de chaîne latérale labiles aux acides, garantissant ainsi la compatibilité avec les protocoles Fmoc SPPS standard. Fmoc-N-Me-Ile-OH est un élément constitutif de l'introduction de résidus d'acides aminés N‑α‑méthyl‑isoleucine dans des peptides synthétiques à l'aide de Fmoc SPPS.

Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-trityl-L-thréonine) est un dérivé stratégiquement protégé de l'acide aminé naturel L-thréonine, spécialement conçu pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) à base de Fmoc. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette thréonine dans lequel le groupe α-amino est protégé par le groupe base-labile 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc), tandis que le groupe hydroxyle de la chaîne latérale est masqué par le groupe protecteur trityle volumineux et labile aux acides (Trt, triphénylméthyle). L'acide carboxylique C-terminal reste libre pour le couplage à la résine ou au résidu d'acide aminé précédent dans la chaîne peptidique en croissance. Cette double stratégie de protection – Fmoc base-labile orthogonale et Trt labile aux acides – permet un contrôle précis des séquences de déprotection dans SPPS.

Le Fmoc-Glu-OtBu (ester 1-tert-butylique de l'acide N‑Fmoc‑L‑glutamique) est un dérivé sélectivement protégé de l'acide aminé naturel L‑glutamique, spécialement conçu pour la synthèse peptidique en phase solide (SPPS) à base de Fmoc et la préparation de peptides γ‑glutamyl. Structurellement, la molécule est constituée d'un squelette d'acide glutamique dans lequel le groupe α-amino est protégé par le groupe base-labile 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc), tandis que le groupe γ-carboxyle de la chaîne latérale est protégé par un ester tert-butylique (OtBu). Le groupe α-carboxyle reste libre pour le couplage à la résine ou au résidu d'acide aminé précédent dans la chaîne peptidique en croissance. Cette stratégie de protection orthogonale – Fmoc base-labile pour le groupe α-amino et ester tBu labile aux acides pour la chaîne latérale – permet un contrôle précis des séquences de déprotection dans SPPS. L'ester tBu est clivé dans des conditions fortement acides (généralement 50 % de TFA dans le DCM), tandis que le groupe Fmoc est éliminé avec la pipéridine dans le DMF, ce qui permet de démasquer sélectivement le carboxyle de la chaîne latérale une fois l'assemblage de la chaîne terminé. Cette capacité de démasquage sélectif fait de Fmoc-Glu-OtBu un élément de base indispensable pour la synthèse d'esters ramifiés, d'amides, de lactames et de lactones contenant l'unité glutamyle.