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Fmoc-Met(O2)-OH (N-α-Fmoc-L-méthionine sulfone, CAS 163437-14-7) est un dérivé protégé par Fmoc de la L-méthionine dans lequel l'atome de soufre a été entièrement oxydé à l'état d'oxydation de la sulfone (R-SO₂-R). Cette modification structurelle modifie fondamentalement les propriétés électroniques et stériques de la chaîne latérale de la méthionine : le groupe sulfone introduit deux atomes d'oxygène qui augmentent considérablement la polarité du résidu tout en éliminant la fonctionnalité thioéther sensible au rédox présente dans la méthionine native.

Fmoc-Ado-OH (acide Fmoc-8-amino-3,6-dioxaoctanoïque, également connu sous le nom de Fmoc-AEEA ou Fmoc-NH-PEG₂-CH₂COOH) est un dérivé d'acide amino-PEG₂-acétique protégé par Fmoc comportant un espaceur flexible en polyéthylène glycol (PEG) entre l'amine protégée par Fmoc et l'acide carboxylique terminal. La molécule est constituée d'une amine primaire protégée par Fmoc liée à un acide carboxylique via un espaceur d'acide 3,6-dioxaoctanoïque, une chaîne PEG₂ hydrophile qui confère une solubilité dans l'eau et une flexibilité conformationnelle.

Fmoc-5-Hydroxy-Nva(TBDPS)-OH (N-fluorenylmethoxycarbonyl-5-(tert-butyldiphénylsilyl)oxy-L-norvaline) est un dérivé d'acide aminé non protéinogène spécialisé protégé par Fmoc présentant une modification hydroxy au niveau de la chaîne latérale de la norvaline. La molécule incorpore le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) acide-labile protégeant l'extrémité N-terminale, tandis que le groupe hydroxyle de la chaîne latérale est masqué par le groupe protecteur tert-butyldiphénylsilyle (TBDPS), un éther silylique volumineux et stable aux acides qui fournit une protection orthogonale pendant la synthèse peptidique.

Fmoc-Pro-Pro-OH (N-fluorenylmethoxycarbonyl-L-prolyl-L-proline) est un dipeptide protégé par Fmoc composé de deux résidus L-proline liés par une liaison peptidique. La molécule contient le groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) labile aux acides qui protège l'extrémité N-terminale, tandis que l'acide carboxylique C-terminal reste libre pour les réactions de couplage. La présence de deux résidus proline consécutifs confère une rigidité conformationnelle significative au squelette peptidique en raison de la structure unique du cycle pyrrolidine de la proline, qui restreint la flexibilité du squelette et favorise la formation de structures secondaires tournantes et hélicoïdales.

Fmoc-Phe(4-tBu)-OH (Fmoc-4-tert-butyl-L-phénylalanine, CAS 213383-02-9) est un dérivé d'acide aminé aromatique protégé par fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) utilisé comme élément de base dans la synthèse peptidique en phase solide. La molécule comporte un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) protégeant la fonctionnalité α-amino et un substituant 4-tert-butyle volumineux sur le cycle phényle de la chaîne latérale de la phénylalanine.

Fmoc-beta-HGlu(OtBu)-OH (ester 6-tert-butylique de l'acide Fmoc-L-β-homoglutamique, CAS 203854-49-3) est un dérivé d'acide β-aminé spécialisé conçu pour la synthèse peptidique en phase solide Fmoc/t-Bu. La molécule comporte un groupe protecteur 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) sur la fonction amino et un ester tert-butylique protégeant la fonction carboxyle de la chaîne latérale en position 6. Le squelette de l’acide β-homoglutamique étend la chaîne peptidique d’un atome de carbone par rapport à l’acide glutamique standard, offrant ainsi des propriétés conformationnelles et fonctionnelles uniques.