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Fmoc-Tyr(Me)-OH (Nα-[(9H-fluoren-9-ylméthoxy)carbonyl]-O-méthyl-L-tyrosine, également connu sous le nom de Fmoc-4-méthoxy-L-phénylalanine) est un dérivé de tyrosine protégé par Fmoc comportant un groupe protecteur d'éther méthylique sur la chaîne latérale hydroxyle phénolique. Le phénol de la chaîne latérale de la tyrosine est méthylé pour former un résidu stable de 4-méthoxyphénylalanine – un acide aminé non canonique qui sert de substitut de la tyrosine dans la recherche sur les peptides.

Fmoc-Tyr(tBu)-OH (Nα-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-L-tyrosine) est un dérivé de tyrosine protégé par Fmoc comportant un groupe protecteur d'éther tert-butyl (tBu) sur la chaîne latérale hydroxyle phénolique. La chaîne latérale de la tyrosine – un cycle phénol avec un groupe hydroxyle libre – est sensible à des réactions secondaires indésirables lors de la synthèse peptidique, notamment l'acylation, l'oxydation et la formation de sous-produits O-acylés.

Fmoc-His(Boc)-OH (Nα-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-Nτ-tert-butoxycarbonyl-L-histidine) est un dérivé d'histidine doublement protégé comportant le groupe Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyl) base-labile en position α-amino et le groupe Boc (tert-butoxycarbonyl) labile aux acides sur la chaîne latérale imidazole. Nτ azote. Cette stratégie de protection orthogonale – Fmoc amovible dans des conditions basiques douces et Boc clivé dans des conditions acides – permet une déprotection précise et séquentielle pendant la synthèse peptidique en phase solide (SPPS).

L'acide 2-azétidinecarboxylique, 3,3-diméthyl-, (2S)- (CAS 1860033-50-6), également connu sous le nom d'acide (S)-3,3-diméthylazétidine-2-carboxylique, est un acide a-aminé chiral non protéinogène construit sur un cycle azétidine à quatre chaînons tendu. La molécule comporte une amine secondaire dans le cycle, un groupe acide carboxylique en position 2 et deux groupes méthyle en position 3 qui introduisent un obstacle stérique important. Cette combinaison unique de souche annulaire et de volume stérique crée un échafaudage très rigide et contraint par la conformation qui est fondamentalement différent des acides aminés naturels. Synthétisé pour la première fois comme cible par De Kimpe, Boeykens et Tourwé en 1998, ce composé est depuis devenu un outil précieux dans la chimie des peptides, où sa capacité à restreindre la flexibilité du squelette en fait un élément de base puissant pour la conception de peptides dotés d'une affinité de liaison cible et d'une stabilité métabolique améliorées.

Fmoc-Lys(Trt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-trityl-L-lysine, CAS 111061-54-2) est un dérivé orthogonalement protégé de l'acide aminé essentiel L-lysine. La molécule comporte un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) protégeant la fonctionnalité α-amino et un groupe trityle (Trt) protégeant la chaîne latérale ε-amino.

Fmoc-Orn(Trt)-OH (Nα-Fmoc-Nδ-trityl-L-ornithine, CAS 1998701-26-0) est un dérivé orthogonalement protégé de l'acide aminé non protéinogène naturel L-ornithine. La molécule comporte un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc) protégeant la fonctionnalité α-amino et un groupe trityle (Trt) protégeant la chaîne latérale δ-amino.